質譜法是準確測定蛋白質質量和表征蛋白質的重要方法，根據各種用途，目前市場上已開發出了多種鑑定方法和鑑定儀器，可應用於包括鑑定蛋白質及其翻譯後修飾、蛋白質復合物、它們的亞基和功能的相互作用，以及蛋白質組學中蛋白質的整體測量。質譜法也可用於定位各種細胞器中的蛋白質，並鑑定不同蛋白質之間以及膜脂之間的相互作用。
蛋白質質譜分析步驟圖解（圖片：百泰派克提供）
質譜法中用於蛋白質電離的兩種主要方法是電噴霧電離（ESI）和基質輔助雷射解吸/電離（MALDI）。這些電離技術需要與質譜分析儀（例如串聯質譜）結合使用。通常，可以通過「自上而下」的方法完整地分析蛋白質或者先將蛋白質分解成片段然後「自下而上」地對蛋白質進行分析。有時分析較大的肽片段也可使用折中的「自中而下」的分析方法。
隨著MALDI和ESI的發展，二十世紀八十年代，利用質譜進行蛋白質研究開始普及。這些電離技術在蛋白質表征中發揮了重要作用。基質輔助雷射解吸電離（MALDI）是由Franz Hillenkamp和Michael Karas於80年代後期開發的。Hillenkamp，Karas和他們的研究人員通過將胺基酸丙氨酸與胺基酸色氨酸混合併用266 nm脈衝雷射照射，使胺基酸丙氨酸離子化。儘管取得了一定進展，但直到1987年田中浩一（Koichi Tanaka）使用了「超細金屬加液體基質法」，將大小為34,472 Da的蛋白質羧肽酶-A的生物分子離子化，電離技術才取得突破。
1968年，Malcolm Dole報告了電噴霧離子化法與質譜的首次聯合使用。在MALDI普及的同一時期，電噴霧離子化法由開發者John Bennett Fenn公開。由於對生物大分子的鑑定和結構分析方法的研究做出的巨大貢獻，John Fenn, 田中浩一及Kurt Wuthrich共同獲得了2002年諾貝爾化學獎。這些電離方法極大地促進了用質譜法研究蛋白質的發展。也因為如此，蛋白質質譜在蛋白質表征中起著主導作用。
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